Kollagenbiochemie
Synonyme: Kollagensynthese · Kollagenstruktur
Kollagen ist das häufigste Strukturprotein des menschlichen Körpers und bildet die organische Matrix von Dentin, Zement, Parodontalligament und Knochen. Die Grundbausteine sind Tropokollagen-Moleküle, die aus einer Tripelhelix von drei Alpha-Ketten bestehen mit der charakteristischen Aminosäuresequenz Glycin-X-Y. Vitamin C ist als Kofaktor der Prolyl- und Lysylhydroxylase essenziell für die Hydroxylierung und damit für die thermische Stabilität der Helix. Die kovalente Quervernetzung im Extrazellularraum erfolgt durch die Lysyloxidase.
- Kollagen Typ I dominiert im Dentin, Knochen und Parodontalligament.
- Tripelhelix erfordert Glycin an jeder dritten Position (Gly-X-Y, meist Prolin/Hydroxyprolin).
- Vitamin C (Ascorbinsäure) hält Fe2+ in der Prolyl-4-Hydroxylase reduziert.
- Extrazelluläre Abspaltung der N- und C-terminalen Propeptide wandelt Prokollagen in Tropokollagen um.
- Lysyloxidase katalysiert die kovalente Quervernetzung über Lysin- und Hydroxylysinreste.
- Glycin-Anteil
- 33% aller Aminosäuren
- Kollagensynthese-Schritte
- Intrazellulär + Extrazellulär
- Kollagentyp in Dentin/Knochen
- Typ I (> 90%)
Ein Mangel an Vitamin C führt zu Skorbut mit gestörter Kollagensynthese, Lockerung der Zähne und Wundheilungsstörungen. Bei Osteogenesis imperfecta liegen Mutationen in den Genen für Kollagen Typ I vor, was zu Knochenbrüchigkeit und opaleszierendem Dentin (Dentinogenesis imperfecta Typ I) führt. Im Parodontalligament sorgt Kollagen Typ I und III für die Verankerung des Zahns im Alveolarknochen.
- Typ-I-Kollagen
Hauptbestandteil von Knochen, Dentin, Sehnen und Haut.
- Typ-II-Kollagen
Hauptbestandteil des hyalinen und elastischen Knorpels.
- Annahme, dass Kollagensynthese vollständig intrazellulär abläuft; die Peptidabspaltung und Fibrillenbildung geschehen extrazellulär.
- Kollagen Typ II im Dentin vermuten (Typ II kommt vor allem im hyalinen Knorpel vor).
Jede 3. Stelle Glycin macht die Helix klein; Vitamin C baut Prolin ein.
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RANKL, Kalziumhaushalt und Kollagensynthese.